miércoles, 23 de mayo de 2012

Lectura 21: Proteínas

Son macromoléculas indispensables en la química de la vida, tanto en la estructura como en la función; están constituidas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Algunas contienen azufre, fósforo y pequeñas cantidades de otros elementos como el hierro. Estos elementos se unen para formar unidades fundamentales llamadas aminoácidos por tener por lo menos un grupo amino NH2 y un grupo carboxilo COOH-. Hay 20 aminoácidos diferentes; no todos los aminoácidos pueden ser sintetizados por el organismo, así que tienen que ser captados en la dieta. Estos se llaman aminoácidos esenciales. La tabla 1 muestra ejemplos de aminoácidos.

Tabla 1: Ejemplos de aminoácidos
Note que algunos aminoácidos contienen azufre como la glutamina, otros tienen anillos de benceno como la tirosina y otros, como la metionina tienen más de un radical amino y/o ácido.

Las proteínas se forman, entonces, por la unión de moléculas más simples llamadas aminoácidos, que los vegetales sintetizan a partir de nitratos y sales amoniacales del suelo, mientras que los animales reciben sus aminoácidos esenciales de las plantas o de otros animales. Las proteínas de origen animal son de mayor valor nutritivo que las vegetales porque aportan los nueve aminoácidos esenciales para la vida en mayor cantidad.

La unión de varios aminoácidos forma una cadena que se llama cadena peptídica o polipéptido.

Estructura de las proteínas

Estructura primaria

La secuencia de aminoácidos en una cadena de polipéptidos determina su estructura primaria. Esta secuencia está codificada en la información genética del organismo y la función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte. La insulina pancreática, por ejemplo, contiene 51 unidades de aminoácidos en dos cadenas polipeptídicas.

Estructura secundaria

Es la disposición o forma de la secuencia de aminoácidos en el espacio forzada por puentes de hidrógeno. Existen dos tipos de estructura secundaria: la alfa-hélice o en espiral y la conformación beta o laminar.

El tipo espiral es una estructura geométrica uniforme. Se forma mediante enlaces por puentes de hidrógeno entre aminoácidos de la misma cadena. Las proteínas fibrosas de la lana, el cabello, la piel y las uñas tienen disposición en espiral.

El segundo tipo de estructura secundaria es la laminar. En estas estructuras los puentes de hidrógeno pueden ocurrir entre diferentes cadenas polipeptídicas (lámina intercatenaria), como la fibroína o proteína de la seda. La estructura toma forma de lámina. También se pueden formar láminas plegadas entre regiones diferentes de una misma cadena peptídica (lámina intracatenaria). Esta estructura es más flexible que elástica propia de proteínas globulares. Pero en las proteínas globulares la estructura secundaria puede tener una porción denominada aleatoria (zonas de conexión). Es decir que estas proteínas pueden ser parcialmente helicoidales.

Estructura terciaria

La estructura terciaria es la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma, originando una conformación globular. Esta conformación globular facilita la solubilidad de las proteínas en agua para realizar sus funciones biológicas adecuadamente. Esta estructura tridimensional está determinada por cuatro factores que interaccionan entre los radicales (R) de los aminoácidos:

  1. Atracción iónica entre los grupos R (puentes eléctricos) con cargas positivas y negativas.
  2. Puentes de hidrógeno entre aminoácidos de la misma cadena.
  3. Interacciones hidrófobas de los grupos R no polares que se desplazan hacia el centro de la estructura globular, lejos del agua circundante.
  4. Puentes disulfuro covalentes (- S – S -), los cuales unen los átomos de azufre de dos aminoácidos de una misma cadena o de cadenas distintas.

Estructura cuaternaria

Esta estructura se forma de la unión con enlaces débiles de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria para formar un complejo proteico. El número de cadenas asociadas es varía desde dos en la insulina, cuatro en la hemoglobina hasta muchas en las proteínas virales. La estructura cuaternaria de las proteínas determina su actividad biológica.

Los cambios en la estructura tridimensional de una proteína alteran su actividad biológica. Cuando una proteína se calienta o se trata con algunas sustancias químicas, su estructura terciaria se distorsiona y la cadena peptídica en espiral se desdobla para dar lugar a una conformación aleatoria. Este cambio en la forma de la proteína y la pérdida de su actividad biológica se denomina desnaturalización.

Funciones de las proteínas

La tabla 2 muestra las funciones biológicas de las proteínas con ejemplos.

Tabla 2: funciones biológicas de las proteínas
funciónEjemplo
Función estructuralColágeno de la piel, osteína de los huesos, miocina de los músculos
Función enzimáticaEnzimas digestivas
Función hormonalInsulina, prolactina
Función de transporteHemoglobina
Función homeostáticaAlgunas proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto el pH interno como el equilibrio osmótico
Función de defensa inmunitariaAnticuerpos
Funciones reguladorasHistonas asociadas a la actividad del ADN
Función contráctilActina de los músculos
Transducción de señales (cambio en la naturaleza fisicoquímica de señales)Como la rodopsina de la retina, que transforma una señal lumínica en un impulso nervioso.
Funciones de reserva energéticaAlbúmina del huevo que sirve de reserva para el desarrollo del embrión

Clasificación de las proteínas

Las proteínas pueden ser simples o conjugadas. Las simples, al hidrolizarse, producen únicamente aminoácidos, mientras que las proteínas conjugadas al hidrolizarse, producen, además de aminoácidos, otros componentes orgánicos o inorgánicos, llamados grupos prostéticos. La tabla 3 muestra la clasificación de las proteínas con algunos ejemplos.

Tabla 3: Clasificación de las proteínas
Proteínas simplesProteínas conjugadas
FibrosasQueratina de cabello, uñas y piel
Elastina de los músculos
Colágeno de la piel y ligamentos
Lipoproteínas como la HDL que transporta colesterol al hígado
Glucoproteínas como la gonadotropina coriónica humana
Cromoproteínas como la hemoglobina.
Nucleoproteínas como las histonas
GlobularesAlbúminas del huevo.
Hormonas como la insulina
Enzimas como las digestivas

Taller de lectura 21

  1. ¿Qué son proteínas?
  2. Escriba el nombre de los elementos que constituyen las proteínas
  3. ¿Cómo se llaman las unidades fundamentales de las proteínas y por qué reciben ese nombre?
  4. ¿cuántos aminoácidos forman las proteínas y por qué a algunos se les llama esenciales?
  5. Copie la tabla 1
  6. ¿Cómo obtienen los vegetales y los animales sus aminoácidos?
  7. ¿Qué es una cadena peptídica o polipéptido?
  8. Escriba la definición de la estructura primaria de las proteínas y dé un ejemplo.
  9. ¿Qué es la estructura secundaria de las proteínas? Nombre los dos tipos
  10. ¿Qué es el tipo espiral y cómo se forma? Dé ejemplos.
  11. ¿cuál es la diferencia entre una lámina intercatenaria y una intracatenaria?
  12. ¿Qué es la estructura terciaria y qué facilita esta conformación?
  13. Copie los cuatro factores que interaccionan entre los radicales (R) de los aminoácidos
  14. ¿A qué se denomina desnaturalización de una proteína?
  15. Copie la tabla 2
  16. ¿Cuál es la diferencia entre proteínas simples y conjugadas?
  17. ¿A qué se llama grupo prostético?
  18. Copie la tabla 3.

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